Хлебопекарные свойства пшеничной муки: сила муки. Белковые фракции пшеничной муки


Проламины, Глютелины, Клейковина Характеристика - Глиадиновая фракция пшеницы

Проламины

Характерной особенностью проламинов является высокое содержание глутаминовой кислоты (13,7 – 43,3%), пролина (6,3 – 19,3). Проламины отличаются низким содержанием лизина, которого очень мало в проламинах пшеницы, сорго и ржи. Еще беднее этой аминокислотой зеин кукурузы и паницин проса: в них обнаружены лишь следы лизина. Низкое содержание лизина в проламинах и высокий процент этой фракции в белках большинства злаков – основная причина их несбалансированности по лизину. Проламины также бедны треонином и триптофаном. Относительно богат триптофаном паницин проса. Триптофан практически отсутствует в зеине кукурузы и кафирине сорго.

Пеструю картину дает содержание в проламинах отдельных культур серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина). В глиадине пшеницы найдено 1,9% цистина, в секалине ржи 2%, авенине 4,4%. В паницине проса и оризенине риса обнаружено немного цистина, а в кафирине сорго – лишь его следы. Значительные расхождения по содержанию в проламинах злаков лейцина. В проламинах большинства зерен злаковых культур наблюдается высокий уровень лейцина, прежде всего в зеине, кафирине и оризенине (17 – 18). Мало лейцина содержат секалин,гордеин и паницин. Внешние факторы мало изменяют аминокислотный состав проламинов – при разных условиях азотного питания они имеют тот же аминокислотный состав.

Проламины, как и другие белковые фракции, представляют собой сложную смесь белковых компонентов. Для проламинов характерна видовая и сортовая специфичность их компонентного состава. Эта особенность оложена в основу геномного анализа пшеницы для определения подлинности и сортовой чистоты семян по электрофоретическому спектру глиадинов. Разработана карта белков, при помощи которой различают, какими хромосомами контролируется синтез отдельных глиадиновых компонентов у мягкой пшеницы.

Глютелины

Значительный удельный вес в общем белковом фонде зерна злаковых приходится на фракцию глютелинов. Особенность глютелинов в том, что по аминокислотному составу они занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами. Содержание лизина в них больше, чем в проламинах: в глютенине пшеницы, ржи и ячменя составляет (соответственно) 1,7; 2,3 и 4%, в глютелине кукурузы, сорго, ржи и проса – 2,4; 3,1; 4; овса – 5%. Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием аргинина, гистидина, гликокола. По аминокислотному составу белок глютелинов сбалансирован лучше, чем у проламинов.

Более подробно изучены состав и свойства глютелинов пшеницы в виде изолированной фракции и в составе клейковины – глиадиново-глютенинового комплекса. Содержание лизина в глютенинах пшеницы, как и в глиадинах, невысокое. На долю обеих фракций в пшеничной муке приходится более 80% белка и в целом зерне 50 – 60%. В связи с этим белки пшеницы бедны лизином.

Полноценность зерна риса по аминокислотному составу находится на удовлетворительном уровне: у шлифованного риса 80% всего белка составляют глютелины оризенины, содержащие 2,6 – 4% лизина. Преобладающие фракции овса – глобулины и глютелины, в которых содержится до 5,5% лизина, что приводит к хорошей сбалансированности овса по этой наиболее дефицитной аминокислоте. Белки гречихи в основном представлены глобулинами и альбуминами, поэтому они наиболее сбалансированы по незаменимым аминокислотам.

Важнейшей продовольственной культурой является пшеница, так как благодаря содержащейся в ней клейковине из нее получают хлеб с пористым, упругим и эластичным мякишем.

Клейковина

Клейковина – важнейший фактор хлебопекарного достоинства пшеничной муки. От нее зависит газоудерживающая способность теста, а, следовательно, объем и пористость хлеба. Крепкая клейковина в нормальной муке дает слишком тугое тесто с трудом поддающееся растяжению диоксидом углерода. Слабое тесто плохо задерживает диоксид углерода, так как свойственная ему слабая клейковина не может создать в тесте белкового каркаса необходимой прочности. Сильная клейковина при брожении более стойко сохраняет присущие ей физические свойства.

Качество клейковины определяется главным образом свойствами, входящих в ее состав клейковинообразующих белков глиадина и глютенина.

На долю белков приходится (%) 73 – 90, в среднем 83,5, в том числе клейковинообразующих 74 – 85, в среднем 79,5, остальное – альбумины и глобулины 3,35 – 6,75, в среднем 4. Содержание глиадина во всех случаях преобладает над глютенином. Соотношение между их количеством колеблется от 1,0 (глютенин) до 1,10 – 1,43 (глиадин), в среднем 1 – 1,21. Липиды, главным образом связанные – в среднем свободных 1%, связанных 6%. Небелковые вещества оказывают влияние на изменение ее свойств, наиболее существенно – липиды, взаимодействующие с белками.

Глиадиновая фракция пшеницы

С помощью ионообменной хроматографии, гельхроматографии, электрофореза и других методов глиадиновая фракция пшеницы разделена на большое число индивидуальных компонентов. Электрофоретические компоненты глиадина условно объединяют в порядке уменьшения электрофоретической подвижности в кислой среде в четыре группы: α-, β- ,γ- и ω-глиадины, каждая из которых состоит из нескольких компонентов. Общее число белковых компонентов в пшенице может достигать 40 – 50. При строго определенных условиях электрофореза в ПААГ или крахмальном геле электрофоретический спектр рассматривается как генотипический признак вида и сорта пшеницы.

Большинство глиадиновых белков построено из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 30 – 45 кД и внутримолекулярными дисульфидными связями (рис. 4.1). В меньшем количестве в состав глиадина входят белки с молекулярной массой 22; 25,6; 48,8; 57,3 кД, а также димеры, построенные из одноцепочных молекул главного типа (36,5 и 44,2 кД). От других компонентов в большей степени отличаются ω-глиадины, имеющие слабый заряд, высокое содержание глутамина, глутаминовой кислоты, пролина, гидрофобных остатков аминокислот и не содержащие цистина и метионина и, соответственно, внутримолекулярных дисульфидных связей.

Глиадиновая фракция пшеницы

Глютенин пшеницы

Глютенин пшеницы является  более гетерогенной белковой фракцией по сравнению с глиадином. Он состоит из многих компонентов с молекулярной массой от 50 до 3000 кД и без разрыва дисульфидных связей не способен мигрировать в гель при электрофорезе. Восстановленный глютенин разделяется при электрофоретическом анализе не менее чем на 15 компонентов, состоящих из одной полипептидной цепи с молекулярными массами от 11,6 до 133 кД. Эти данные позволяют утверждать, что Глютенин – это белок, построенный из многих полипептидных цепей, соединенных между собой дисульфидными связями.  Расчеты показывают, что на каждую полипептидную цепь глютенина приходится 2 – 3 дисульфидные связи с соседними цепями.

Главной трудностью при выяснении особенностей строения глютенина является способность белков к  агрегации, которую трудно преодолеть известными в настоящее время методами. До сих пор изучаются значения молекулярных масс компонентов и целого белка этой фракции. Так, по последним данным отечественных ученых, Глютенин состоит из белковых частиц, включающих несколько субъединиц с молекулярной массой всего 100 – 300 кД, тогда как на долю частиц сверхвысокой молекулярной массы и одноцепочных молекул приходится не более 20%.

Предложены несколько гипотез строения глютенина и клейковины, однако ни одна из них не дает полного ответа на вопросы взаимосвязи его особенностей с природой вязко-эластичных свойств пшеничного теста. До конца не выяснен вопрос, чем отличаются глютенины зерновых культур, способных и не способных к формированию клейковинного комплекса.

Свойства клейковины

Реологические свойства клейковины и теста получают более полное обоснование, если принять линейную структуру глютенина, тогда и вязкость теста из пшеницы, ржи и ячменя можно объяснить сильным раскручиванием достаточно гибких цепей и постоянным перемещением их относительно руг друга. Свойство эластичности возникает вследствие тенденции растянутых, незакрученных полипептидных цепей возвратиться к их прежней конформации. Причиной же отсутствия вязко-эластичных свойств овсяного и кукурузного теста является ветвящийся способ соединения полипептидных цепей, характеризующийся трехмерной разветвленной структурой.

Во всем мире интенсивно проводятся исследования, посвященные зависимости хлебопекарных качеств пшеницы от полипептидного состава глютениновой фракции в связи с различиями сортов и классов на генетическом уровне. Установлено, что наиболее выраженное влияние на реологические свойства клейковины и качества хлеба оказывают присутствие высокомолекулярных субъединиц глютенина  (100 кД) или соотношение высоко- и низкомолекулярных субъединиц. Всего обнаружено около 25 субъединиц с высокой молекулярной массой, 3 – 5 из них присутствует в каждом сорте. Каждой субъединице присвоен номер в зависимости от подвижности в ПААГ с ДДС-Na, и выясняется конкретная роль ее в обеспечении качества зерна.

Реологические свойства клейковины и качество пшеничного хлеба зависят не только от присутствия вусокомолекулярных субъединиц (60%), но и от наличия хромосомы 1BL/1RS (7%), полиморфизма низкомолекулярного глютенина, глиадина (α-, β-, γ-, ω-), количества белка и активности α-амилазы (31%). Глютенин придает клейковине упругие свойства, а глиадин обуславливает растяжимость и связность, то есть ни Глютенин, ни глиадин в отдельности не обладают характерными реологическими свойствами клейковины, только взаимодействие этих фракций в едином комплексе создает клейковинный белок со всеми присущими ему особенностями. Предполагают, что «полипептидные цепи глиадина в разных местах и разными связями соединяются с полимеризованными молекулами глютениновой фракции, объединяя их в сложную трехмерную сетку переплетающихся полипептидных цепей» (А. Вакар,1975). В структуре такой сетки значительную роль помимо ковалентных дисульфидных связей играют нековалентные взаимодействия: водородные, электростатические (ионные) связи и гидрофобное взаимодействие. Всем им отводится важная роль при объяснении различий в реологических свойствах крепкой и слабой клейковины (растяжимости, связности, упругости, эластичности).

Аминокислотный состав клейковинного белка и соотношение глиадиновой и глютениновой фракций не являются показателями его качества, тогда как растворимость, содержание водородных, дисульфидных связей и вискозиметрические характеристики соотносятся с различиями реологических характеристик клейковины. Крепкая клейковина отличается от слабой меньшей растворимостью в разных растворителях, большим количеством водородных и дисульфидных связей, меньшими значениями характеристической вязкости (η), удельного гидродинамического объема и осевого отношения частиц (в/а). Частицы крепкой клейковины имеют уплотненную структуру, слабой – разрыхленную.

Боле высокая скорость агрегации белков клейковины хорошего качества при действии на них солей свидетельствует о большей роли гидрофобных взаимодействий в структуре крепкой клейковины по сравнению со слабой.

Признавая за глиадином и глютенином главенствующую роль в обеспечении качества клейковины, необходимо учитывать роль небелковых соединений в формировании ее структуры.

 

food-chem.ru

Другие фракции клейковины пшеницы

Глиадин и глютенин могут быть выделены из клейковины лишь в строго определенных условиях. Многочисленными работами установлено, что резко очерченных границ между ними не существует и, изменяя методику выделения, можно из одной и той же клейковины получать то большие, то меньшие количества одной из этих фракций, за счет соответственного изменения количества другой. Например, при экстрагировании клейковины или муки горячим 70%-ным спиртом.

Количество глиадина заметно увеличивается (Sharp, Herrington, 1927; Blish, 1927), причем показано, что при этом происходит не более полное, чем в обычных условиях, извлечение глиадина, но в спиртовой раствор частично переходит глютениновая фракция клейковины (Blish, Sandstedt, 1929). Это подтвержу дается также опытами с очищенными препаратами глютенина, 26% азота которого удается извлечь кипящим 70%-ным спиртом. Таким образом, в известных условиях фракция, обычно относимая к глютенииу, может частично учитываться как глиадин, и наоборот.

Вообще нужно сказать, что разделение клейковины на две части — глиадин и глютенин — весьма произвольно, так как, изменив методику фракционирования, можно получить ряд других фракций, заметно отличающихся как от глиадина, так и от глютенина. Еще в старых работах Гортнера и его сотрудников (Гортнер, 1933; Gortner Hoffman, Sinclair, 1929; Sinclair, Gortner, 1933; Rich, 1936, 1938) было показано, что солевые растворы могут извлекать из муки не только альбумины и глобулины, но и значительную часть «клейковинных белков». Так, например, в нормальный раствор йодистого калия переходит до 64% от общего азота муки, что в пересчете на азот альбуминов и глобулинов, определяемый стандартной методикой, составляет 340% и это указывает на значительную пептизацию клейковины дополнительно к неклейковинным белкам. Прямыми опытами было показано (Sinclair, Gortner, 1933), что препараты глиадина способны пептизироваться некоторыми солевыми растворами. Например, нормальный раствор бромистого калия пештизировал около 30%, а нормальный раствор йодистого калия — до 76% от всего количества взятого глиадина.

Крейси и Сведберг (Krejci, Svedberg1, 1935) выделили ряд белковых фракций, экстрагируя пшеничную муку растворами солей галоидов в различной последовательности и очищая затем солевые экстракты путем переосаждения белков сульфатом аммония и диализа. Измерения молекулярных весов полученных фракций, проведенные методом ультрацентрифугирования, показали, что последние не являются гомогенными и несомненно включают в себя не только глобулины и альбумины, но и Значительную часть клейковинных белков, которые, однако, распределившись по выделенным фракциям полностью утратили свою индивидуальность в том отношении, что ни одна из этих фракций не идентична ни глиадину, ни глютенину. Таким образом, белок клейковины в указанных опытах был разделен иначе, чем при последовательном экстрагировании его спиртом и щелочью, когда получаются две фракции — глиадин и глютенин.

Разделение клейковины на фракции, отличные от глиадина и глютенина, возможно также с помощью методики, предложенной Куком и Алсбергом (Cook, 1931; Cook, Alsberg, 1931). Указанные авторы стремились получить глиадин, и особенно глютенин, по возможности в нативном виде, для чего требовалось избежать применения спирта, щелочи или кислоты, заметно денатурирующих глютенин в процессе его выделения. С этой целью они диспергировали сырую клейковину в 30%-ном водном растворе мочевины, которая хотя и денатурирует белки (Hopkins, 1930; Burk, Greenberg, 1930; Burk, 1937, 1938), но, по-видимому, значительно слабее, чем щелочь или кислота. Дисперсия клейковины очищалась в суперцентрифуге от крахмала и затем глютенин осторожно высаливался сернокислым магнием, добавляемым до 0,18 от насыщения. Дальнейшее добавление сернокислого магния приводило к высаливанию глиадина. Как упоминалось выше, полученные таким образом препараты глиадина и глютенина заметно отличаются от аналогичных белков, выделяемых по Осборну или по Блишу и Сандстедту. Наиболее же интересным является тот факт, что, увеличивая постепенно количество сернокислого магния, добавляемого к дисперсии клейковины в растворе мочевины, можно получить любое число белковых фракций, заметно отличающихся по своему составу и свойствам как от глиадина, так и от глютенина. В опытах Кука было получено 6 таких фракций, причем автор рассматривал их как смеси различных количеств глиадина и глютенина. Однако подобное объяснение кажется мало убедительным, так как при наличии в клейковине двух резко отличающихся по растворимости фракций осаждение их не могло бы иметь столь постепенного и плавного характера, как это наблюдается в действительности. Нам кажется, что описанные опыты подтверждают мысль о возможности разделения клейковинного белка по иным связям, чем в случае выделения глиадина и глютенина.

Следующий способ фракционирования клейковины был предложен Сандстедтом и Блишем (Sandstedt, Blish, 1933; Blish, 1945), а затем применялся с некоторыми видоизменениями и другими авторами (Harris, Bailey, 1937; Stockelbach, Bailey, 1938). Сырая клейковина диспергируется в 0,05—0,1 п уксусной кислоте, добавляется небольшое количество сернокислого калия (или другой соли) и этиловый спирт до концентрации. 50% по объему. При постепенном охлаждени. раствора происходит выделение ряда белковых фракций, количество и характер которых очень сильно меняются в зависимости от применяемой методики. Достаточно, например, заменить сернокислый калий хлористым натрием, этиловый спирт метиловым, или изменить последовательность прибавления к дисперсии соли и спирта, чтобы получить большое разнообразие фракций, различающихся по своей растворимости и выпадающих в осадок то при одной, то при другой температуре. С большой степенью условности все эти фракции объединяют по признаку постепенного возрастания их растворимости в три большие группы: глютенин, мезонин и глиадин. При использовании сернокислого калия и этилового спирта глютенин выделяется из раствора при температуре 18—20° и составляет 20—35% от всей клейковины, мезонин оседает при 10—14° и составляет 15—25%, и, наконец, глиадин может быть выделен при охлаждении до 4° и ниже, причем количество его колеблется около 50% от веса клейковины. Условность подобной классификации подтверждается большими колебаниями соотношения трех указанных фракций в клейковине из различных сортов пшеницы (Harris, Baiiey, 1937). В то же время показано, что по аминокислотному составу глютенин и мезонин, полученные из одной и той же клейковины, заметно отличаются друг от друга.

Таким образом, описанный способ фракционирования клейковины подтверждает возможность разделения ее на составные части, отличные от тех, которые получаются при использовании других методов и в частности общепринятой методики разделения клейковины на глиадин и глютенин.

Весьма интересные результаты были получены при фракционировании клейковины из ее дисперсий в водном растворе салицилата натрия.

В главе о растворимости клейковины мы подробно рассмотрим свойства ее салициловых дисперсий, а здесь остановимся лишь на характеристике белковых фракций, получаемых из клейковины с помощью салицилата.

Известно, что сырая клейковина может быть полностью диспергирована в 10—12%-ном водном растворе салицилата натрия без значительного изменения ее первоначальных физических свойств (Cook, Rose, 1934; Княгиничев и Горелкина, 1937). Простое разбавление водой, диализ или высаливание приводят к осаждению клейковины из салициловой дисперсии в виде связной, эластичной и упругой массы, подобной первоначальной сырой клейковине.

Специальными опытами было установлено, что салицилат натрия денатурирует клейковинные белки значительно слабее, чем щелочь, уксусная кислота и мочевина, вследствие чего в настоящее время водный раствор салицилата следует признать наиболее «мягким» средством для растворения клейковины (Rose, Cook, 1935; Cook, Rose, 1935a, 6).

Если к дисперсии клейковины в растворе салицилата натрия прибавлять возрастающие количества сернокислого магния, то происходит постепенное осаждение клейковинных белков в виде ряда фракций, различающихся между собой не только по растворимости, но и по аминокислотному составу, в частности по содержанию амидного азота и аргинина (McCalla, Rose, 1935).

Ни одна из этих фракций внешне не похожа на клейковину, однако при повторном диспергировании каждой из них в 10%-ном растворе салицилата натрия, смешивании всех дисперсий и высаливании суммарного белка из смеси сернокислым магнием получается осадок, очень похожий на свежеотмытую сырую клейковину. Таким образом, процесс фракционирования клейковины из салициловой дисперсии является обратимым.

В дальнейшем было показано, что разделение клейковины на фракции можно осуществить не только путем постепенного осаждения ее салициловой дисперсии сернокислым магнием, но и путем последовательного растворения сырой клейковины водными растворами салицилата натрия возрастающих концентраций (от 2 до 8%) (Spencer, McCalla, 1938). Кривая распределения амидного азота по этим фракциям в зависимости от их растворимости почти точно совпадаете аналогичной кривой; для фракций, полученных методом осаждения. Ни одна из фракций не идентична ни глиадину, ни глютенину.

Для выяснения вопроса об однородности белкового комплекса клейковйны Мак-Колла и Грален (McCalla, Gralen, 1940, 1942) разделили его на ряд фракций путем высаливания салициловой дисперсии клейковины сернокислым магнием, а также с помощью постепенного разбавления исходной дисперсии водой. Каждую фракцию вновь растворяли в 12%- ном салинилате натрия и затем определяли ее молекулярный вес м диффузионную константу методом ультрацентрифугирования. Результаты измерений привели авторов к выводу о том, что клейковина является в высшей степени гетерогенной системой. Молекулярные веса полученных фракций колебались от 1 750 000 до 43 000, причем по характеру диффузионных кривых было видно, что каждая фракция в свою очередь также не гомогенна. Отдельные фракции различаются между собой по форме белковых молекул, которые в общем являются, по-видимому, тонкими и удлиненными, причем дисимметрия их увеличивается с уменьшением растворимости фракций. Если добавить к этому, что, согласно многочисленным работам Гарриса и его сотрудников (Harris, 1937, 1938, 1939; Harris, Johnson, 1939, 1940), количественное соотношение фракций, осаждаемых сернокислым магнием из салициловой дисперсии клейковины, весьма непостоянно и меняется в зависимости от исходного качества клейковины, а также природы и активности протеолитических ферментов муки, то все многообразие возможного расчленения клейковинного белка вырисовывается с достаточной полнотой.

Подводя итоги всему изложенному о различных способах фракционирования клейковины, можно прийти к следующим выводам. Разделение клейковинного белка на две фракции — глиадин и глютенин — является наиболее распространенным, но далеко не единственно возможным способом изучения составных частей клейковины. Применяя другие методы, клейковину удается разделить на ряд иных фракций; заметно отличающихся друг от друга по составу и свойствам и не идентичных ни глиадину, ни глютенину. Эти факты имеют первостепенное значение для создания правильных представлений о химическом строении клейковины как сложной коллоидной системы белкового характера.

Выделение белков пшеницы фракционированием муки по удельному весу

Все описанные выше методы получения и очистки отдельных белковых фракций клейковины не позволяют выделить клейковинный белок целиком без разделения его на составные части и по возможности в том же состоянии, в каком он находится в эндосперме пшеничного зерна.- До недавнего времени существовал только один способ выделения клейковины целиком — отмывание ее из пшеничной муки. Этот способ, однако, не является вполне удовлетворительным для исследования физико-химических свойств и структуры клейковинного белка, так как набухание последнего в воде, механическое воздействие при замесе теста и отмывании, а особенно последующее обезвоживание даже наиболее мягкими Методами всегда несколько изменяют первоначальные свойства белка, т. е. в той или иной степени денатурируют его.

В последнее время Гесс разработал оригинальный метод выделения белка пшеничной муки целиком, без разделения его на фракции и без применения водной среды (Hess, 1952, 1953, 1954, 1955, 1958). Принцип этого метода заключается в следующем. Главные составные части эндосперма пшеничного зерна — крахмал и белок — заметно отличаются друг от друга по удельному весу. По измерениям Гесса (Hess, 1953), удельный вес белка пшеницы (d*20) равен 1,317±0,001 г/мл, а крахмала — 1,4945-1,5046±0,0005 г/мл.

Если тонкоизмельченную муку суспензировать в жидкости, плотность которой выше удельного веса белка и ниже удельного веса крахмала, при обязательном условии: что оба эти вещества не способны в ней набухать, то под влиянием силы тяжести будет происходить постепенное фракционирование компонентов муки, а именно — белок всплывет на поверхность, крахмал осядет. С помощью центрифугирования этот процесс можно значительно ускорить и все разделение проводить за 10—20 минут. Наиболее подходящей средой для фракционирования по Гессу является смесь хлороформа с бензолом или с четыреххлористым углеродом удельного веса 1,38 г/мл. Обязательным является предварительное тщательное измельчение муки, например на шаровой или вибрационной мельнице; в муке обычного помола эндосперм измельчен слишком грубо, частицы крахмала и белка в значительной мере соединены в относительно большие агрегаты, представляющие собой осколки эндосперма; для фракционирования же по удельному весу необходимо по возможности разрушить механическую связь крахмала и белка, чтобы частицы их могли независимо передвигаться в жидкости, применяемой для фракционирования, в соответствии со своим удельным весом. Практически, выделение белка методом Гесса можно осуществлять в различных вариантах. Для примера опишем методику, применяемую в биохимической лаборатории Всесоюзного исследования зерна.

Пшеничную муку 70%-ного помола обезжиривают серным эфиром в аппарате Сокслета (если не требуется полного удаления жиров, то можно муку и не обезжиривать предварительно, поскольку главная масса жира будет извлечена в процессе фракционирования белка смесью хлороформа и бензола) и размалывают на шаровой мельнице в течение пяти часов. Измельченную муку помещают в центрифужные стаканы, заливают двойным количеством смеси бензола и хлороформа удельного веса 1,38 г/мл. тщательно размешивают и центрифугируют при 3000—4000 об/мин. в течение 20 минут. На поверхности центрифугата всплывает обильный слой белка. Белок и центрифугат сливают на бумажный фильтр, а осадок повторно заливают смесью хлороформа и бензола и вновь центрифугируют. Операцию разделения повторяют 3—4 раза, причем каждый раз белка всплывает все меньше и меньше. Главную массу растворителя отфильтровывают, фильтр быстро высыхает и белок получают в сухом состоянии. Осадок, состоящий в основном из крахмала, также освобождают от растворителя путем естественного испарения хлороформа и бензола.

Уже в первой своей работе Гесс показал, что фракционированием по удельному весу можно выделить из муки только около половины ее белка (44—66%), тогда как другая половина остается в осадке и прочно связана с крахмалом. Этот факт, подкрепленный исследованиями муки и зерна методами оптической и электронной микроскопии, привел Гесса и его сотрудников к следующим принципиально новым представлениям о характере белков пшеничного эндосперма (Hess, Mahl, 1954; Hess, 1954; Hess, Mahl, Gutter, Doddt, 1955; Hess, Mahl, Gutter, 1955; Hess, 1955).

На поверхности каждого крахмального зерна имеется слой белка, который очень прочно соединен с крахмалом и не отделяется от него при измельчении муки и фракционировании по удельному весу. Этот белок Гесс назвал хафтпротеином. Промежутки между крахмальными зернами плотно заполненый другим белком, так называемым цвикельпротеином. Крахмальные зерна как бы погружены в массу этого белка. При измельчении пшеничного зерна и муки частицы цвикельпротеина разламываются, отделяются от крахмала и могут быть выделены фракционированием по удельному весу в органических жидкостях, как описано выше. Хафтпротеин же остается при этом в осадке вместе с крахмалом. В русской литературе хафтпротеин называют также прикрепленным белком, а Цвикельпротеин — промежуточным белком (Козьмина, 1959).

В оптическом микроскопе цвикельпротеин имеет вид частиц угловатой формы размером от 1,5 до 20 р. (Ильина. Бутман, 1957). С помощью ультрафиолетового микроскопа В. Н. Ильина и Л. А. Бутман (1957) наблюдали в ультрафиолетовых лучах характерную голубоватую люминесценцию как частиц цикельпротенна, так и крахмальных зерен, благодаря находящемуся на их поверхности хафтпротеину. Непосредственно увидеть хафтпротеин на крахмальных зернах в оптический микроскоп нельзя. Однако если препарат крахмала с хафтпротеином обработать раствором пепсина в соляной кислоте для расщепления белка, то голубая люминисценция поверхности крахмальных зерен в ультрафиолетовом свете полностью исчезает (Ильина и Бутман, 1957). Цвикельпротеин и хафтопротеин можно также наблюдать на микроскопических препаратах муки и срезах зерна с помощью окрашивания их некоторыми красителями. Гесс и Мааль (Hess, Mahl, 1954) применяли для этого тиазолгельб, титангельб и фастгрин.

С помощью электронного микроскопа хафтпротеин удается непосредственно наблюдать на поверхности крахмальных зерен в виде волокнистого слоя, состоящего из отдельных фибрилл. Толщина каждой фибриллы составляет приблизительно 100 А, а толщина всего белкового слоя — около 0,217 р (Hess, Mahl, 1954). На рис. 6 представлен вид крахмального зерна с хафтпротеином на его поверхности в электронном микроскопе при увеличении в 11000 раз (Ильина, Бутман, 1957).

Обработка пепсином освобождает крахмальные зерна от слоя хафтпротеина. Цвикельпротеин в электронном микроскопе не обнаруживает никакой структуры (Hess. Mahl, 1954; Ильина, Бутман, 1957).

Диаметр частиц цвикельпротеина по измерениям Гесса (Hess, 1954) колеблется в пределах 6,2—12,3 р., а толщина его пластинок от 0,246 до 0,368 р.

Выше упоминалось, что для успешного отделения цвикельпротеина от крахмала и хафтпротеина большое значение имеет измельчение материала. Гесс (Hess, 1954) показал, что при фракционировании муки без дополнительного размола ее на шаровой мельнице выход цвикельпротеина составляет всего лишь 0,02—2,00% от веса взятой муки. Колебания выхода зависят от исходного качества муки. Цвикельпротеин, полученный таким способом, Гесс называет «свободным» цвикельпротеином в отличие от «общего» цвикельпротеина, извлекаемого из муки после измельчения ее на шаровой мельнице. Выход общего цвикельпротеина составляет около 6% от веса муки. Оказалось, что для полного извлечения цвикельпротеина муку нужно размалывать на шаровой мельнице в течение 14 часов. При меньшем сроке помола выход цвикельпротеина снижается, а при большем (до 29 часов) — остается постоянным. Последнее обстоятельство указывает на значительную прочность связи хафтпротеина с поверхностью крахмальных зерен, поскольку даже интенсивным размолом не удается освободить хафтпротеин и увеличить за счет этого фракцию цвикельпротеина.

Если определять выход белка при фракционировании по удельному весу в зависимости от плотности применяемой жидкости, то получается кривая (Hess, 1954).

Нижняя пунктирная линия соответствует выходу чистого цвикельпротеина, а сплошная линия — общему весовому выходу белковой фракции. При повышении плотности извлекающей смеси происходит непрерывное увеличение выхода белковой фракции (в процентах от взятой муки), однако количество чистого цвикельпротеина возрастает лишь до определенного предела, а при дальнейшем увеличении плотности жидкости происходит извлечение более тяжелых частиц, в которых белок соединен с крахмалом и которые в менее плотной среде оседают на дно. Перегиб кривой, соответствующий максимуму извлечения чистого цвикельпротеина, наблюдается, но данным Гесса, при плотности смеси, равной 1,355 г/мл. При более высокой плотности среды процент белка во фракции цвикельпротеина понижается, при более низкой плотности — повышается. Следовательно, если необходимо получить цвикельпротеин, наиболее очищенный от крахмала, то фракционирование нужно проводить в смеси, плотность которой почти равна удельному весу белка и выражается величиной около 1,32—1,33 г/мл. При этом, однако, выход очищенного цвикельпротеина будет минимальным, так как частицы белка, механически связанные с крахмалом, осядут и попадут во фракцию крахмал — хафтпротеин. Если же фракционирование проводится для получения крахмала, по возможности свободного от белка, то чтобы наиболее полно удалить частицы цвикельпротеина, необходимо применять смесь высокой плотности порядка 1,48—1,50 г/мл.

Таким образом, в зависимости от исходного материала, степени его измельчения и плотности применяемой для фракционирования смеси выход цвикельпротеина и содержание в нем чистого белка могут быть весьма различными.

Н. П. Козьмина и А. Т. Наумова (1957) провели сравнительное выделение цвикель — и хафтпротеинов из твердых пшениц со стекловидностью около 95—99% и мягких мучнистых пшениц со стекловидностью 8—12%. Мука тонко измельчалась на вибрационной мельнице и фракционировалась смесью хлороформа и бензола с плотностью 1,38 г/мл. Из стекловидного зерна было выделено 1,10—3,70% цвикельпротеина (от веса муки), что соответствовало в среднем 12% общего азота муки. Выход цвикельпротеина из мучнистых пшениц составлял 4,40—6,40% веса муки или 36,8% общего азота.

А. Б. Вакар и Е. С. Толчииская выделяли цвикельпротеин из пшеницы клейковиной различного качества. В тех случаях, когда исходная мука 70%-ного помола не подвергалась до-полнительному размельчению, выход цвикельпротеина колебался в пределах 0,47—1,02% от ее веса. Из образцов муки, размолотых на шаровой мельнице в течение 5—15 часов, цвикельпротеин выделялся в количестве 3,6—8,1%.

Из искусственной смеси крахмала с цвикельпротеином последний удается выделить количественно (Hess, 1954).

Для отделения хафтпротеина от крахмала и получения чистого препарата этого белка Гесс (Hess, 1955а, б) рекомендует обрабатывать фракцию хафтпротеин — крахмал этилен-хлоргидрином; при этом белок переходит в раствор, из которого затем осаждается с помощью серного эфира. Таким же способом можно получать в очищенном виде и препараты цвикельпротеина.

Весь ход разделения и очистки белковых веществ муки Гесс (1955, 1958) изображает в виде схемы.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

www.activestudy.info

Клейковины белки - Справочник химика 21

    Клейковина пшеницы—это смесь различных белков, в которой преобладает уже упомянутый выше глиадин. Другие белки, входящие в состав клейковины, в спирте не растворяются. [c.391]

    Применялось множество методов экстракции белков, но большинство из них основано на разной растворимости альбуминов, глобулинов, проламинов и глютелинов в солевых или спиртовых растворах, что в свое время установил Осборн [144]. Белки можно извлекать из раздробленных цельных зерен или из ядровой муки, а также из клейковины, предварительно отделенной от крахмала. [c.178]

    В состав белков клейковины входят остатки цистеина —- аминокислоты, содержащей меркаптогруппу —5Н. При окислении этих групп во время замеса теста кислородом воздуха или специально добавляемыми к тесту улучшителями окислительного действия (бромат калия, иодат калия, аскорбиновая кислота) образуются межмолекулярные дисульфидные связи —5—5— между отдельными молекулами белка и их агрегатами (пачками). Это упрочняет клейковину теста, делает ее более плотной и жесткой. [c.247]

    Основная масса клейковины — белки, представленные проламинами (глиадином) и глютелинами (глютенином). Кроме того, в клейковине содержится небольшое количество небелковых азотистых соединений. Сахар и крахмал не являются характерными веществами для клейковины и большей частью задерживаются в клейковине механически. Что касается жиров, то они связаны в клейковине главным образом в форме липопротеидов. [c.358]

    Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала. [c.16]

    Для уплотнения макаронного теста его подвергают механической обработке. Наиболее распространены теплый замес на воде с температурой 55—56 С. При этом более равномерно идет набухание компонентов муки, образование клейковины и не происходит денатурации белков. Полученное тесто после вакуумной обработки подвергают прессованию. Прессование проводят через специальные матрицы, форм отверстий которых и определяет тип и вид макаронных изделий. Температурный режим прессования влияет на гидратацию клейковинных белков, повышение температуры может привести к их частичной коагуляции, а- также окислению пигментов. Сырые макаронные изделия подсушивают, обдувая воздухом, а затем, после резки и раскладки, направляют на сушку. При сушке происходит потеря белками и крахмалом влаги, тепловая денатурация белков, возможен их частичный гидролитический распад и клейстеризация крахмала. [c.111]

    В современных интенсифицированных непрерывных процессах хлебопечения сшивание клейковинных белков ускоряется [c.605]

    Эти продукты, очищенные в высокой степени по отношению к нерастворимым соединениям, содержат обычно более 90 % азотистых веществ в пересчете на ЫХб,25 от сухой массы сырья. К той же категории относят и клейковину пшеницы, хотя ее получают избирательным экстрагированием белков, а не солюбилизацией. [c.362]

    В практическом отношении антитела преимущественно применялись для решения проблем идентификации и количественного определения веществ. Здесь имеется в виду использование белков как природных маркеров некоторых сырьевых материалов с целью распознавания их в продуктах питания для контроля качества. С этой целью изготовлены специфические иммунные сыворотки этих белков. Так, например, методы преципитации в геле послужили для обнаружения в пшеничной муке примесей ячменной муки [76] или в муке из твердой пшеницы примесей муки из мягкой пшеницы [90, 91]. Они могут быть использованы также для проверки отсутствия клейковины в кормовых рационах [7]. В такой стране, как ФРГ, где законодательство разрешает использовать в производстве пива только солод из ячменя и хмель, исключая особенно зерно риса и кукурузы как более дешевые источники крахмала, для контроля поступающего в продажу пива применили метод иммунохимической идентификации [98]. Иммунохимический подход (метод преципитации и RIA) также использовали для контроля запрещаемых законом в некоторых странах добавок в пиво препаратов протеаз как средства стабилизации [32]. В этих двух последних случаях проблема распознавания сложна, поскольку изготовление пива предусматривает вспенивание сусла при перемешивании, пастеризацию при стерилизации, т. е. происходит в условиях денатурации белков. Задача распознавания денатурированных бел- [c.112]

    Далее будут последовательно описаны способности к растворению и осаждению белков из разных видов сырья, затем реальные условия использования этих процессов и, наконец, некоторые применения наиболее распространенных видов сырья с выделением основных процессов получения клейковины. [c.415]

    Консистенция вафельного теста существенно зависит от влажности, температуры и продолжительности замеса. Необходима минимальная влажность теста, при которой обеспечивается устойчивая дисперсная система, не образующая агрегатов из частиц муки. При температуре выше 20 °С увеличивается вязкость теста вследствие большой набухаемости белков клейковины, а при сокращении продолжительности замеса тесто имеет неравномерную густую консистенцию. [c.121]

    Режим замеса теста зависит от свойств муки, рецептуры, технологических особенностей ассортимента и конструкции тестомесильной машины. При замесе происходит насыщение теста воздухом. При этом белки муки интенсивно поглощают влагу, их нерастворимые в воде фракции—глютенин и глиадин — образуют клейковину. При образовании клейковинного скелета теста возникают поперечные связи между смежными цепями белков. Эти связи упрочняют структуру теста и снижают его липкость. [c.597]

    Запасные белки зерна пшеницы обладают уникальной способностью формировать после гидратации связную, нерастворимую, вязкоэластичную массу — клейковину это свойство белков пшеницы широко используется в хлебопекарной промышленности, кондитерском производстве и кулинарии. [c.176]

    Эти знания создают основу для понимания взаимодействий липидов с белками в процессе получения белковых растительных материалов (клейковина, концентрат, изолят), а также функциональных свойств этих продуктов. [c.314]

    Крахмал ввиду его повышенной кислотности (1,5) и зернистости может быть очищен от других компонентов (белки, геми-целлюлоза) с помощью батареи гидроциклонов. Зато в сливной воде содержатся белки, растворимые в крахмальном производстве, более или менее сконцентрированные в случае клейковинного производства, и волокна гемицеллюлозы. По гранулометрическим показателям и плотности частицы слишком близки между собой, чтобы гидроциклоны могли их разделить. Поэтому такая операция выполняется другим аппаратом, главным образом центрифугой. [c.434]

    Первые работы по приготовлению текстурированных растительных белков были проведены в США под давлением социальных групп, которые по религиозным соображениям не употребляли мяса. Так, Келлог [53] в рамках секты Адвенисты седьмого дня разработал рецептуру пищевого продукта, одновременно привлекательного внешне и питательного, в качестве заменителя мяса. Процесс изготовления состоял в смешивании клейковины, казеина и растительного масла. После растирания и размешивания проводился прогрев массы для закрепления структуры. Большая часть проводившихся в дальнейшем работ касалась приготовления продуктов питания на структурной основе из клейковины, белков молока и продукта, обогащенного крахмалом. [c.528]

    Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

    Максимум иабухаемости клейковины имеет место при температуре 28—30 °С, а при 60—70 °С белковые вещества тесто.-хлеба дена-гурируются и свертываются, освобождая при этом воду, поглощенную при набухании. При повышении температуры до 50—60 °С крахмал муки интенсивно набухает и начинается клейстеризация крахмала и разрушение внутренней мицеллярной структуры. При температуре 50—70 °С протекают процессы клейстеризации крахмала и коагуляция белков, которые обусловливают переход тесто-хлеба в состояние мякиша. Повышение температуры до 60—70 °С приводит к резкому изменению консистенции — сгущению теста. Мякиш хлеба выдерживают в печи до температуры 92—98 °С в центре для придания ему необходимой упругости [24, 251. [c.50]

    Глютелины — растительные белки, не растворимые в нейтральных солевых растворах и в этиловом спирте растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся главным образом в семенах злаков. Изучены мало. Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от франц. gluten — клейковина). Наиболее изучен глютенин пшеницы. [c.297]

    П. каждого злака содержат большое кол-во разл. белков и экстрагируются из семян 70%-ным этанолом (это послужило основанием Т. Б, Осборну в 1924 выделить эти белки в самостоят. группу). Мол. м. -богатых П. 20-40 тыс., они содержат внутримол. связи 8—8. Мол. м. 8-бедных П. 45-80 тыс. Глютенины имеют мол. м, 94-145 тыс., с помощью связей 8—8 они образуют гигантские ассоциаты, к-рые у пшеницы служат основой клейковинного комплекса. [c.99]

    Азотные удобрения. Для синтеза белков растениям необходим азот. Поэтому азотные удобрения могут приводить к увеличению в зерне белков и, что особенно важно, они повышают содержание клейковины, от которой в значительной степени зависит качество хлеба, его рассыпаемость. Таким образом, азотные удобрения повышают кормовую и пищевую ценность продукции. [c.119]

    Формирование внутренней структуры слоев происходит при замесе затяжного и крекерного теста, когда создаются условия для более полного набухания белков муки. Этому способствует малое количество сахара и жира в тесте, большая влажность, повышенная температура теста и продолжительный процесс. Такой режим замеса теста создает оптимальные условия для образования в тесте губчатой структуры клейковины, которая обуславливает специфические физические свойства затяжного и крекерного теста — упругость и эластичность. [c.114]

    Отсюда следует, что пшеница — это единственный вид зерновых, из которого в настоящее время промышленным способом извлекают белки в форме клейковины для их повторного дополнительного введения в определенные пищевые продукты, главным образом для улучшения качества выпечных изделий, но также в мясные колбасные изделия. Использование белков кукурузы, являющихся побочным продуктом в производстве крахмала, значительно менее существенно и ориентировано на кормление животных. Поэтому в данной главе будут рассматриваться белки пшеницы с особым вниманием к запасным белкам зерна, накопленным в крахмалистом эндосперме. На них приходится 72 % общего количества белков зерна, а их свойства представляют интерес с технологической точки зрения. [c.176]

    Из клейковины Хюбнер и Ротфисс [96] извлекали белки 0,1 н. уксусной кислотой и разделяли солюбилизированную смесь на фракции глиадинов и глютенинов добавлением этанола. Для перевода глиадинов в растворимое состояние использовали также [127] смесь воды и диоксана (в соотношении 6 4 по объему). Преимущества этого растворителя состоят в том, что он специфичен для глиадинов и позволяет проводить лиофи-лизацию экстракта непосредственно, без предварительного диализа. Остаток затем разделяют на глютенины, растворимые и нерастворимые в 0,01 н. кислоте. Солюбилизация клейковины 0,005 н. молочной кислотой, а затем ультрацентрифугирование позволяют разделять глиадины, а также растворимые и нерастворимые глютенины [82, 104]. [c.179]

    Вместо последовательного экстрагирования можно полностью перевести в растворимую форму весь набор белков клейковины до разделения их на отдельные группы. Так, Орт и Бу-шук [142] солюбилизировали 98 % белков клейковины в смеси УМЦ — 0,1М уксусной кислоты, ЗМ мочевины, 0,01М цетилтри-метиламмоний бромида. Затем этот раствор титровали этанолом до конечной концентрации 70 % и подводили pH до 6,4, что позволяло отделить глиадины, которые оставались растворимыми, от глютенинов, нерастворимых в этой среде. Их можно также разделять методом гель-фильтрации [78]. Предложен метод [175] получения из муки очищенных глютенинов последовательными осаждениями сульфатом аммония. [c.179]

    Разные условия опытов приводят к более или менее полному экстрагированию различных белков и к получению в большей или меньшей степени чистых фракций глиадинов и глютенинов. Значительную роль могут играть такие факторы, как температура и число экстракций, интенсивность перемешивания. Сообщалось также, что присутствие липидов в муке или клейковине влияет на экстрагируемость белков. Удаление липидов может привести к нерастворимости глютениновой фракции, обычно растворимой в 55 %-ном этаноле [40]. Удаление липидов также снижает растворимость белков в 0,05 н. уксусной кислоте 48]. Однако некоторые авторы не обнаружили этого эффекта, который, видимо, зависит также от использования метода извлечения жиров и возможной денатурации белков в ходе этой операции [146]. [c.180]

    Изменчивость гидрофобности глиадинов также была продемонстрирована [159, 160] при изучении растворимости белков клейковины в нейтральных солевых растворах (серия Гофмай-стера). В некоторых работах [121] подчеркивается разница в гидрофобности между ш-глиадинами и другими -глиадинами это отмечал Лефебр (личное сообщение), изучающий растворимость глиадинов в смесях вода — диоксан, что позволяет охватить широкую гамму диэлектрических постоянных гидрофобности Y-глиадинов. [c.195]

    Клейковина представляет собой белковый комплекс, который можно изолировать выщелачиванием в воде теста из пшеничной муки. Таким образом получают вязкоэластичную нерастворимую массу, которая в сухом виде составляет около 10 % исходного количества муки и имеет высокую водоудерживаю-ш,ую способность (влагоемкость) —около 150%. Клейковина обычно содержит 75—80 % белков, 5—10% липидов и остаточный крахмал, количество которого зависит от эффективности и длительности отмывки. Липиды играют функциональную роль [48, 131], и многочисленные работы показали, что они связаны с белками клейковины [49, 93, 141, 177]. [c.219]

    Два основных белковых компонента клейковины — это глиадины и глютенины в разных соотношениях — от 40 до 45 % для каждой группы, а остальное представлено остаточными растворимыми белками, большая часть которых удаляется при отмывке. [c.219]

    Предложено несколько гипотез структуры клейковины. По одной из них [87] гидратированная клейковина имеет структуру листа липопротеидного типа, организованную вокруг бимолекулярного слоя из фосфолипидов. Боковые неполярные цепи полипептидов составляют гидрофобные ядра. Полярные группы, ориентированные наружу, образуют с фосфолипидами солевые связи между основными группами белков и кислыми группами липидов. Ориентированный бимолекулярный липидный слой создает плоскость скольжения между двумя слоями листка, обеспечивая тем самым вязкую текучесть. [c.219]

    По данным Уолла [174], когезия и упругость клейковины в первую очередь предопределяются склонностью различных белков к взаимному соединению. Глютенины, крупные асимметричные молекулы, образуют очень большую доступную поверхность, [c.219]

    Другую структуру предложил Бернардэн [13] на основе микроскопического исследования явлений, которые сопровождают гидратацию частиц муки. Белковые волокна появляются мгновенно. Они имеют те же вязкоэластичные свойства, что присуиш клейковине, получаемой механической обработкой. В нативном состоянии белки пшеницы обладают, таким образом, специфическими свойствами, которые придают им вязкость и упругость [c.220]

    Связи между составными субъединицами фибрилл и между фибриллами нековалентны, а водородные связи, видимо, играют важную роль. Ткань, образованная переплетением волокон, позволяет объяснить эластичность и вязкость клейковины. Слабые деформации обратимы за счет возврата взаимодействий их к минимальному энергетическому уровню. После более существенной деформации возможно также прогрессивное и последовательное преобразование первоначальных связей между фибриллами (упругость). Нековалентные связи между волокнами позволяют им перемещаться относительно друг друга под действием значительных ограничений и сил (вязкость). В этой схеме функциональная единица является не полипептидной цепью, а белковой фибриллой. В зависимости от характера фибрилл (глиадины или глютенины) их способность к взаимодействию может варьировать. Так, изменчивость консистенции теста, подвергаемого механическим воздействиям, обусловлена перекомбинацией между фибриллами со слабой или сильной способностью взаимодействия [13]. В отличие от модели Гросскрейца [87] участие липидов здесь не является необходимым образование фибрилл зависит только от белков и наблюдалось при работе с обезжиренной мукой [15]. [c.221]

    После размола зерна липиды разделяются на три основные фракции. Кроме нескольких липидных мицелл, фракция, состоящая преимущественно из лизофосфатодилхолина, связана с крахмалом и составляет около 1 % его массы [72]. Однако самая значительная фракция связана с белками. Действительно, клейковина (нерастворимые в воде белки пшеницы) связывает 65 % полярных и неполярных липидов муки [114]. Белок с молекулярной массой 9000 Да, на который приходится около 10 % клейковины, является главным сайтом связывания липидов [32]. [c.286]

    Пригоювление экстрактов белка из зерновых в принципе соответствует извлечению клейковины из пшеницы [24, 37, 48, 51, [c.349]

    На первой стадии белки, содержащиеся в растительном сырье, избирательно переводятся в растворимое состояние, а затем отделяются от нерастворимого попутного продукта на второй стадии их избирательно, раздельно извлекают, используя наилучшим образом их физико-химические свойства. Это описание полностью применимо к белкам семян. В случае природных растворимых белков, содержащихся в листьях или клубнях, первую стадию можно свести к разделению раствора и нерастворимого побочного продукта. Получение витальной клейковины зерновых является особым случаем, где белки имеют тенденцию к соединению независимо от других веществ и могут быть поэтому изолированы, не проходя этап солюбилизации. Эффективность разделения твердой и жидкой фаз, т. е. раствора белков и нерастворимого сопровождающего продукта, в значительной мере обусловливает степень очистки приготовленного изолята. Возможно применение разных способов в зависимости от природы и размера частиц исходного материала и требуемого продукта. [c.413]

    Выработка изолята предполагает, что белки могут вести себя во влажной среде иначе, чем другие компоненты. Его получают за счет изменений фазы (растворение, осаждение) или эффекта размера либо избирательной агломерации (клейковина). [c.415]

    Для большей ясности приводится сравнительная классификация методов, применяемых для муки и концентратов. Будут последовательно рассмотрены технологии в отношении сырья, богатого маслом, а затем сырья, бедного или искусственно обедненного липидами. Кроме того, будут проведены различия в соответствии с методами солюбилизации (перевода в растворимое состояние) белков и методами их регенерации (рекуперации) из изолята (например, осаждение или ультрафильтрация). Наконец, будут описаны некоторые приемы экстрагирования клейковины. [c.454]

    Пшеница. Пшеничная мука ввиду низкого содержания белков (10—15 %) и их специфических свойств малопригодна для изготовления изолята посредством солюбилизации. Действительно, в этом случае небольшое количество изолята приходится высушивать вместе с большим количеством попутного продукта. Кроме того, для перевода в растворимое состояние большой части белков пшеницы требуются повышенные pH, и если белки имеют тенденцию конгломерировать в нативном состоянии (клейковина), то после экстрагирования путем растворения они не обладают те ми же свойствами. Некоторые авторы преодолевают эти затруднения, беря за основу фракции, обогащенные белками (отруби, турбосепарированная мука), и предусматривают другие виды использования, такие, как пищевая клейковина (процесс получения которого описывается далее). В случае с отрубями такая технология дает возможность применить в питании человека те [c.464]

    НО регенерировать белки в изолят с содержанием белков около 95% (NXб,25). В то же время крахмал относительно хорошо очищается. Экономическая сторона этой технологии зависит от эффективности турбосепарации и от ее стоимости, помимо качества используемого сырья. Стоит сравнить этот процесс с первыми экспериментами [29], проведенными на сырье без турбо-сепарации, которые до сего времени не увенчались успехом из-за потери питательных веществ клейковины. [c.466]

chem21.info

Хлебопекарные свойства пшеничной муки: сила муки

Сила муки — это способность муки образовывать тесто, обладающее после замеса и в ходе брожения и расстойки определенными структурно-механическими свойствами. По силе муку подразделяют на сильную, среднюю и слабую.

Сильной считается мука, способная поглощать при замесе теста относительно большее количество воды. Тесто из сильной муки устойчиво сохраняет свои свойства, медленнее достигает оптимальных свойств, требует более длительной окончательной расстойки.

Тесто из слабой муки при замесе теста поглощает меньшее количество воды. Структурно-механические свойства теста из такой муки в процессе замеса и брожения быстро ухудшаютсядесто к концу брожения сильно разжижается, становится малоэластичным, мажущимся, расстойка тестовых заготовок заканчивается достаточно быстро.

Средняя по силе мука занимает промежуточное положение.

Сила муки определяется состоянием ее белково-протеиназного комплекса. На силу муки могут влиять следующие факторы: содержание липидов, содержание пентазанов, крахмал, его свойства и состояние, наличие ферментов.

Белково-протеиназный комплекс пшеничной муки — это белковые вещества муки, протеолитические ферменты, активаторы и ингибиторы протеолиза.

Белковые вещества. В зерне пшеницы содержится 9—26% белковых веществ. Содержание в муке белковых веществ, их состав, состояние и свойства имеют первостепенное значение и в значительной мере определяют и пищевую ценность хлеба, и технологические свойства муки. От них зависят такие свойства теста, как эластичность, вязкость, упругость. Белковые вещества пшеничной муки представлены на 7Э (У4) глиадиновой и глютениновой фракциями, которые являются основными компонентами клейковины. Их называют клейко-винными белками. В пшеничной муке глиадиновой фракции содержится несколько больше, чем глютениновой.

Протеолитические ферменты. Это ферменты расщепляющие белки по их пептидным связям. Их называют протеиназами. При действии протеиназы на белок образуются пептоны, полипептиды, свободные аминокислоты. Протеиназа, содержащаяся в пшенице относится к типу папаиназ, для которых характерна способность активироваться соединениями восстанавливающего действия, содержащими сульфгидрильную группу (цистеин, глютатион) и инак-тивироваться соединениями окислительного действия (кислород воздуха, ЮО3, Н2О2 и др.). Эти соединения называют активаторами к ингибиторами протеолиза.

Начальной формой действия протеиназы является дезагрегация белка, нарушение его четвертичной и третичной структур. Действие протеиназы на клейковину и тесто приводит к сильному их разжижению, понижению упругости и увеличению текучести. Принято считать, что протеиназа пшеницы имеет зону оптимума рН в пределах 4-5,5 и температурный оптимум около 45° С. Однако существенную роль могут играть и протеиназы нейтральные с оптимумом рН 6,75.

Активатором протеолиза, содержащимся в зерне, муке и дрожжах, а следовательно, и в тесте, является глютатион.

Чем больше в муке белка, чем плотнее и прочнее его структура и, следовательно, ниже его атакуемость протеиназой, чем меньше в муке активность протеиназы и активаторов протеолиза (восстановленного глютатиона), тем сильнее мука и тем лучше и устойчивее будут реологические свойства теста из нее. Поэтому, чем выше содержание в муке клейковины и чем лучше ее реологические свойства, тем сильнее мука.

Известное влияние на силу муки оказывают и содержащиеся в ней липиды — жиры, богатые ненасыщенными жирными кислотами, фосфатиды, липопротеиды и гликолипиды.

ПОХОЖИЕ СТАТЬИ

Страница: 1 2

На главную    Просмотрено: 22,996 раз

www.russbread.ru

Содержание:

1. Понятия «Хлебопекарные свойства муки». Углеводно-амилазный и белково-протеиназный комплексы муки…………………………………………………………..стр. 3

2. Приготовление жидких дрожжей и жидких заквасок………………………………...стр. 5

3. Выход хлебных изделий. Значение терминов «выход хлеба», и «норма выхода хлеба». Нормирование выхода хлеба на предприятиях………………........................................стр. 12

4. Характеристика сдобных изделий. Особенности тестоведения, разделки теста и выпечки. Приготовление отделочных полуфабрикатов. Организация производства……………………………………………………………………………….стр. 16

5. Список использованной литературы…………………………………………………..стр. 19

  1. Понятия «Хлебопекарные свойства муки». Углеводно-амилазный и белково-протеиназный комплексы муки.

  1. Пшеничная мука хорошего хлебопекарного качества при правиль­ном проведении технологического процесса позволяет получать хлеб достаточного объема, правильной формы, с нормально окрашенной коркой, эластичным мякишем, вкусный и ароматный. Хлебопекарные свойства пшеничной муки обусловлены следующими показателями:

  • газообразующей способностью;

  • силой муки;

  • цветом муки и способностью ее к потемнению;

  • крупностью помола.

  1. Ржаная мука.

Хорошей по хлебопекарному достоинству следует считать ржаную муку, из которой получается хлеб хорошего качества. Качество ржа­ного хлеба определяется его вкусом, ароматом, формой, объемом, окраской и состоянием корки, разрыхленностъю, структурой порис­тости, цветом мякиша и расплываемостью подового хлеба.

У ржаного хлеба большое значение имеют структурно-механичес­кие свойства мякиша - степень его липкости, заминаемость и влаж­ность или сухость на ощупь. У ржаного хлеба, особенно из обойной и обдирной муки, по сравнению с пшеничной наблюдается меньший объем, более темно окрашенный мякиш и корка, меньший процент пористости и более липкий мякиш. Отмеченные выше отличия в качестве ржаного хлеба обусловлены специфическими особенностя­ми углеводно-амилазного и белково-протеиназного комплексов зер­на ржи и ржаной муки.

Хлебопекарные свойства ржаной муки в основном определяются состоянием ее углеводно-амилазного комплекса. Ржаная мука по срав­нению с пшеничной отличается большим содержанием собственных сахаров, более низкой температурой клейстеризации крахмала, боль­шей его атакуемостью и наличием в муке даже из не проросшего зерна практически значимых количеств а-амилазы. В связи с этим сахаро- и газообразующая способность ржаной муки практически не может являться фактором, лимитирующим ее хлебопекарные свой­ства. Сахаро- и газообразующая способность ржаной муки всегда бо­лее чем достаточная.

Действие амилаз на крахмал ржаной муки, клейстеризующийся при более низкой температуре и более легко атакуемый, может привести к тому, что значительная часть крахмала в процессе бро­жения теста и выпечки хлеба будет гидролизована. Вследствие этого крахмал при выпечке тестовой заготовки из ржаной муки может оказаться неспособным связать всю влагу теста. Наличие части сво­бодной влаги, не связанной крахмалом, будет делать мякиш хлеба влажноватым на ощупь. Наличие же а-амилазы, особенно при не­достаточной кислотности теста, приводит при выпечке хлеба к на­коплению значительного количества декстринов, придающих мя­кишу липкость. Поэтому мякиш ржаного хлеба всегда более липок и влажен по сравнению с мякишем пшеничного хлеба. Кислотность ржаного теста с целью торможения действия а-амилазы приходит­ся поддерживать на уровне значительно более высоком, чем в пше­ничном тесте.

К углеводному комплексу ржаной муки относятся и слизи (водо­растворимые пентозаны). Содержание пентозанов в ржаной муке зна­чительно превышает содержание их в пшеничной муке. Пентозаны оказывают значительное влияние на структурно-механические свой­ства ржаного теста, так как, поглощая воду при замесе теста, они делают его более вязким.

Белковые вещества ржаной муки по аминокислотному составу близки к белкам пшеничной муки, однако отличаются более высо­ким содержанием незаменимых аминокислот — лизина и треонина. Существенной особенностью белков ржи является их способность к быстрому и интенсивному набуханию. Значительная часть белков при этом набухает неограниченно, переходя в состояние вязкого коллоидного раствора.

Второй особенностью белков ржаной муки является то, что они не способны, несмотря на наличие глиадина и глютенина, к образо­ванию клейковины.

Основным показателем хлебопекарного достоинства ржаной муки является ее автолитическая активность. Это способность накапливать водорастворимые вещества. Автолитическую активность муки можно определить по ГОСТ 27495 и др. методами

Белково – протеиназный комплексы муки.

Понятие «белково-протеиназный комплекс зерна, муки или теста» охватывает белковые вещества, протеолитические ферменты и актива- торы или ингибиторы протеолиза. Эти компоненты белково-протеи- иазного комплекса в их взаимодействии в основном обусловливают со- стояние и изменения белковых веществ и в связи с этим реологические свойства теста.

studfiles.net


Смотрите также

 
 
Пример видео 3
Пример видео 2
Пример видео 6
Пример видео 1
Пример видео 5
Пример видео 4
Как нас найти

Администрация муниципального образования «Городское поселение – г.Осташков»

Адрес: 172735 Тверская обл., г.Осташков, пер.Советский, д.З
+7 (48235) 56-817
Электронная почта: [email protected]
Закрыть
Сообщение об ошибке
Отправьте нам сообщение. Мы исправим ошибку в кратчайшие сроки.
Расположение ошибки: .

Текст ошибки:
Комментарий или отзыв о сайте:
Отправить captcha
Введите код: *